Важнейшие результаты ИБХФ РАН за 2016 год

Вернуться назад

Компьютерное моделирование полного каталитического цикла аспартоацилазы

Впервые методами молекулярного моделирования исследован полный каталитический цикл гидролиза н-ацетиласпартата ферментом человека аспартоацилазой. Энергетические профили стадий химических превращений от фермент-субстратного комплекса до продукта рассчитаны методами квантовой механики – молекулярной механики, профили входа субстрата и выхода продуктов – методами молекулярной динамики. Построена полная кинетическая схема многостадийного процесса, объясняющая экспериментальные исследования реакции. (ИБХФ РАН; Коц Е.Д., Хренова М.Г., Лущекина С.В., Варфоломеев С.Д., Григоренко Б.Л., Немухин А.В.; грант РНФ 14-13-00124)  

Полностью описаны все стадии каталитического цикла аспартоацилазы (ASPA) — одного из ключевых ферментов центральной нервной системы. Фермент осуществляет каталитический гидролиз N-ацетиласпарагиновой кислоты (NAA), представленной в мозге в высокой концентрации. Структурные вариации фермента, отражающиеся на каталитической активности связаны с рядом нейропатологий, прежде всего болезнью Канаван. Построен энергетический профиль всего процесса, включая связывания субстрата с ферментом, и выхода продуктов в раствор. Получена детальная структурная информация, недоступная экспериментальным методам.

(А.В. Немухин, С.В. Лущекина, С.Д. Варфоломеев, ИБХФ РАН, МГУ им. М.В. Ломоносова)

Теоретически предсказано формирование нового класса двумерных полупроводников на основе графен/h-BN бислойных соединений; проанализирована структура и свойства таких соединений. Нитрид бора(BN) и графен(G) являются монослоями с одинаковой гексагональной структурой, но слегка отличающимися параметрами атомной решётки. При наложении одного слоя на другой образуется муаровая структура из молекулярно связанных слоев. В отверстиях, которые образуются, например, при воздействии электронного луча, химически активные B-C и N-C атомы, ковалентно соединяясь на краях, «сваривают» слои в единую sp2 бислойную структуру, образуя периодическую бислойную сетку с полностью замкнутыми отверстиями, электронные свойства которой определяются графеновой составляющей. предсказано сильное отличие электронных, оптических и механических свойств BN/G бислойных систем от плоских однослойных графеновых и BN сеток с той же геометрией формы и расположения отверстий. В частности, из-за разрушения симметрии графенового листа такие сетки оказываются полупроводниками в отличие от графеновых сеток – полуметаллов.

Л.А. Чернозатонский, В.А.Демин, А.А.Артюх (ИБХФ РАН). Результат получен в рамках гранта РНФ 14-12-01217 “Моделирование структуры и свойств новых мультислойных наноматериалов на основе дихалькогенидов переходных металлов и BN-графеновых слоев”

Исследование фотохромных реакций зрительного родопсина и бактериородопсина методом фемтосекундной спектроскопии.

Проведено сравнение сверхбыстрой прямой и обратной фотохимических реакций двух ретиналь-содержащих белков – эволюционно более древнего бактериородопсина (родопсина 1-го типа) и эволюционно более «молодого» зрительного родопсина (родопсина 2-го типа) с временным разрешением 25 фс. Показано, что квантовые выходы прямой реакции у бактериородопсина (переход полностью-транс ретиналя в 13-цис форму) и у зрительного родопсина (переход 11-цис ретиналя в полностью-транс форму) близки и равны 0.64 и 0.65, соответственно. В то же время квантовые выходы обратной фотореакции, как оказалось, у них существенно различаются, а именно: 0.81 для перехода 13-цис в полностью-транс форму у бактериородопсина и 0.15 для перехода полностью-транс ретиналя в 11-цис форму у зрительного родопсина. Сделано предположение, что в ходе эволюции ретиналь-содержащих белков замещение полностью-транс формы ретиналя как хромофора на его 11-цис форму в хромофорном центре зрительного родопсина обеспечило бóльшую надёжность запуска процесса фототрансдукции (зрительного акта) за счёт уменьшения вероятности обратной фотоизомеризации ретиналя как хромофорной группы.

(академик М.А. Островский, Т.Б. Фельдман, О.А. Смитиенко, лаб. физико-химических основ рецепции ИБХФ РАН,  совместно с ИХФ им. Н.Н. Семенова; Биофак МГУ им. М.В. Ломоносова; ИБХ им. М.М.  Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН)