Лаборатория физико-химической модификации биополимеров

Вернуться назад

Заведующий лабораторией:к.х.н. Плащина Ирина Германовна

Телефон отдела:

Почта:

Комната:

 

 

За прошедшее десятилетие в лаборатории продолжены исследования закономерностей формирования и стабилизации структуры в растворе многокомпонентных систем биополимеров, а также некоторых синтетических полимеров, интересных с точки зрения пищевого и биомедицинского применения. Исследования направлены на создание мягких методов выделения, концентрирования и фракционирования биополимеров, в частности, белков; регулирования их технофункциональных свойств  (структурообразующей способности в объеме раствора и на границе раздела фаз), а также - биофункциональных свойств (биодоступность, аллергенность, ферментативная активность и др.) с целью создания новых нутриентов, материалов для микрокапсулирования эссенциальных веществ, стабилизаторов дисперсных систем, изотропных и анизотропных биоматериалов и др.

Согласно современным представлениям, рациональная переработка возобновляемого сырья растительного, животного и микробиологического происхождения заключается в нахождении компромисса между получением фракций биополимеров со стандартными, пригодными для переработки промышленными методами функциональными свойствами, и сохранением их биологической ценности. Получаемые фракции (белки, полисахариды, липиды и др.) используют как функциональные ингредиенты в составе сложных композиций для обогащения традиционных пищевых продуктов, создания продуктов функционального и лечебного питания, фармакологии, косметологии. Эти композиции представляют собой многокомпонентные дисперсные системы (гели, эмульсии, суспензии, пены), основными структурообразующими компонентами которых служат биополимеры в водно-солевой среде. Типичными характеристиками этих систем наряду с многокомпонентностью и гетерофазностью, является квазиравновесный характер превращений и превалирование неспецифических взаимодействий. Формирование, стабилизация и дестабилизация структуры подобных систем происходит путем самоорганизации биополимеров (конформационных изменений, фазовых переходов, ассоциации, комплексообразования, гелеобразования и др.) как в объеме раствора, так и на границе раздела фаз. 

Для целенаправленного  формирования структуры и обеспечения устойчивости таких систем фундаментальное значение имеет установление взаимосвязи между параметрами молекулярной структуры биополимеров, характером их взаимодействия друг с другом и другими компонентами и процессами самоорганизации биополимеров в растворе.  Для достижения поставленных целей мы использовали следующие подходы:

1) регулирование физико-химических и функциональных  свойств индивидуальных биополимеров (белков и полисахаридов) путем модификации их структуры;

2) регулирование структуры, состава и фазового состояния многокомпонентных биополимерных систем, путем изменения локальной структуры и конформации биополимеров, а также - характера и интенсивности их взаимодействий между собой и другими компонентами системы; исследование термодинамической совместимости и комплексообразования биополимеров в растворе, а также - фазовых равновесий в условиях ассоциативных и сегрегативных взаимодействий;

3) изучение энергетики кооперативных конформационных и фазовых переходов порядок-беспорядок (глобула-клубок, спираль- или двойная спираль-клубок, мицеллообразование, жидкофазное расслоение, коллапс гелей) в бинарных и смешанных растворах для установления влияния разных компонентов системы, а также – молекулярных механизмов взаимодействия макрокомпонентов.

Базовыми методами исследований в лаборатории являются статическое, динамическое и электрофоретическое светорассеяние, дифференциальная адиабатная сканирующая микрокалориметрия (ВЧ-ДСК), изотермическая калориметрия смешения (ИТК), динамическая тензиометрия и двумерная динамическая дилатометрия.

В настоящий момент коллектив лаборатории состоит из 8 сотрудников: вед.н.с., к.х.н. Ю.А. Антонов; с.н.с., к.х.н. Л.А. Вассерман; вед.н.с., д.х.н. В.Я.Гринберг, с.н.с., к.х.н. А.С. Дубовик; с.н.с. А.Н. Даниленко; с.н.с., к.х.н. И.Л. Журавлева; с.н.с., к.т.н. Ю.И. Матвеев и зав. лаб., к.х.н. И.Г. Плащина.

Сотрудники лаборатории физико-химической модификации биополимеров: сидят (слева направо): Ирина Леонидовна Журавлева, Анатолий Николаевич Даниленко, Ирина Германовна Плащина, Юрий Матвеевич Матвеев; стоят (слева направо): Александр Сергеевич Дубовик, Любовь Александровна Вассерман, Юрий Алексеевич Антонов

Ниже приведены некоторые результаты научной деятельности лаборатории за последние 10 лет, полученные путем реализации названных выше подходов к изучению структурных и термодинамических аспектов взаимодействий биополимеров в водных растворах.

Модификация структуры растительных глобулинов методом ограниченного протеолиза. Основу мировых запасов продовольствия составляют семена зерновых, зернобобовых и масличных культур, однако, большая их часть используется лишь косвенно, путем скармливания животным. Использование растительного белка для пищевых целей сопряжено с некоторыми проблемами. В частности, легумины, являющиеся основной фракцией запасных белков зернобобовых и масличных культур, имеют благоприятный аминокислотный состав, но недостаточно высокие функциональные свойства, обусловленные компактной структурой молекул, их высокой конформационной стабильностью и низкой поверхностной гидрофобностью. Они не полностью перевариваются ферментами желудочно-кишечного тракта. Существует проблема аллергенности легуминов. Эффективным и достаточно мягким способом модификации структуры легуминов является ограниченный протеолиз, основанный на избирательном действии протеаз на слабоструктурированные и расположенные на поверхности глобулы С-концевые фрагменты α-цепей.

Аспирант Александр Викторович Поляков (2017 год)

В диссертации аспиранта А.В. Полякова «Влияние ограниченного протеолиза папаином на структуру, физико-химические и функциональные свойства легуминов» (научный руководитель – И.Г. Плащина)  впервые выполнено систематическое исследование влияния изменения структурных параметров молекул ряда практически значимых легуминов под действием ограниченного протеолиза  на  их термодинамическую стабильность и адсорбционное поведение (поверхностную активность, динамику формирования и дилатационные свойства адсорбционных слоев на границе воздух/раствор), а также - нафункциональные свойства (эмульгирующую и пенообразующую способность, атакуемость ферментами ЖКТ). Установлено, что ограниченный протеолиз приводит к понижению конформационной стабильности молекул легуминов и уровня кооперативности процесса их термической денатурации. Изменение структуры легуминов, проявляющееся в понижении гидродинамического размера и увеличении поверхностной гидрофобности молекул, сопровождается ростом поверхностной активности, повышением скорости формирования ими адсорбционных слоев на межфазной границе воздух/раствор и масло/раствор, и повышением вязкоупругости адсорбционных слоев. Найденные закономерности в изменении структурных, гидродинамических и термодинамических параметров легуминов, их адсорбционного поведения и функциональных свойств позволяет прогнозировать изменение последних. Таким образом, ограниченный протеолиз можно использовать для диверсификации сырьевой базы и повышения эффективности производства растительных белков пищевого и биомедицинского назначения. (И.Г. Плащина, А.В. Поляков, А.Н. Даниленко)

Модификация структуры белков путем взаимодействия с природными органическими молекулами. Изучен эффект слабых неспецифических взаимодействий ряда гидролаз (лизоцима куриного яйца и папаина) с алкилгидроксибензолами.- химическими аналогами аутоиндукторов анабиоза микроорганизмов. Установлено, что взаимодействие приводит к значительному увеличению активности ферментов, изменению субстратной специфичности и расширению температурного и рН диапазонов  гидролиза. В частности, метилрезорцин (МР) вызывает понижение термостабильности обоих ферментов и повышение доступной гидрофобной поверхности их молекул. Установлена корреляция между условиями самоорганизации МР и его способностью к повышению гидролитической активности лизоцима, а также изменением его адсорбционного поведения на границе воздух-вода. МР повышает вязкоэластичность совместных с белком адсорбционных слоев, а также увеличивает кратность и устойчивость пен, получаемых из их смешанных растворов. Наблюдаемые эффекты могут быть использованы для получения антибактериальных фармакологических препаратов эмульсионного и пенообразного типа с повышенной физической стабильностью и увеличенным сроком действия при более высокой ферментативной активности и расширенной субстратной специфичности. (Е.И. Мартиросова., И.Г. Плащина.).

Влияние условий биосинтеза и культивирования растений картофеля,  характера технологической обработки выделенных из них крахмалов на структуру, морфологию и термодинамические параметры плавления гранул картофельного крахмала. Проведены систематические исследования, посвященные установлению взаимосвязи между генотипом трансгенных растений картофеля, условиями их культивирования (in vivo и in vitro, аэро- и гидропоника), степенью гидролиза глюкоамилазой, с одной стороны,  и выходом и составом выделенных из них крахмалов, структурой гранул (размер, форма, морфотип), термодинамическими параметрами плавления (температура, энтальпия, энтропия и свободная энергия плавления, кооперативная единица плавления, критическая толщина кристаллической ламелли), а также некоторыми функциональными свойствами (вязкость, гелеобразующая способность, реологические свойства гелей, водосвязывающая способность). Показано, что морфотип крахмалов трансгенных растений картофеля не отличается от такового для крахмала интактной формы. Установлена определяющая роль экспрессируемого трансгена в формировании структуры и свойств крахмалов микроклубней картофеля, при этом наблюдаются одинаковые тенденции в изменении структуры и свойств крахмалов микроклубней, выращенных в условиях in vivo и in vitro. Практическая направленность работы связана с изучением возможности получения сортов картофеля, содержащих крахмалы с повышенной  резистентностью. (Л.А Вассерман, И.Г. Плащина совместно с Институтом физиологии растений РАН).

Старший научный сотрудник, кандидат химических наук Любовь Александровна  Вассерман

Концентрирование растворов белков путем индуцированного безмембранного осмоса. Усовершенствован ранее развитый нами подход к концентрированию белков обезжиренного молока и сока листьев люцерны путем безмембранного осмоса, а именно, путем сегрегативного фазового разделения в смешанном растворе белок-полисахарид.  Повышение эффективности процесса концентрирования достигается путем индуцирования фазового разделения в однофазной системе высоко совместимых биополимеров за счет введения малых добавок сильного полиэлектролита (СПЭ). С применением рео-оптической методологии охарактеризован процесс фазового разделения и изменения структуры в области концентраций вблизи и вдали от критической точки системы. Установлено, что СПЭ существенно понижают критическую концентрацию фазового расслоения, увеличивает вязкость и механические свойства системы. Наблюдаемое сегрегативное жидкофазное расслоение является результатом образования водорастворимых смешанных ассоциатов электростатической природы одного из биополимеров (белка) с СПЭ. Явление имеет общий характер, поскольку наблюдается для полуразбавленных растворов смесей биополимеров различных типов. Применение СПЭ в качестве «декомпатибилизатора» для биополимерных систем может найти применение в процессах концентрирования биологического материала, основанных на процессах сегрегативного жидкофазного расслоения. (Ю.А. Антонов ИБХФ РАН совместно сКаталическим Университетом Левена, Бельгия)

Влияние сдвигового течения на ассоциативное фазовое разделение в смешанном растворе белок-полисахарид. Рео-оптическая методология, основанная на измерении интенсивности малоуглового рассеяния света в потоке, впервые применена для изучения фазового поведения биополимерных эмульсий типа «вода в воде» в процессе устоявшегося сдвигового течения на примере системы вода-желатина-гуммиараик в условиях ассоциативных взаимодействий. Определены критические значения параметров (скорости сдвига и температуры), соответствующих обратимому фазовому переходу от гомогенной системы к двухфазной, образующейся вследствие коалесценции дисперсных частиц. Изучена кинетика процесса коалесценции частиц дисперсной фазы. Знание кинетики коалесценции открывает новый путь для создания так называемых Тэйлоровских структур, то есть структур, полученных комбинацией процессов охлаждения и коалесценции частиц коацерватной фазы. Установлено, что уровень активности  биополимеров является ключевым фактором, определяющим способность эмульсии подвергаться гомогенизации при сдвиге, в то время как межфазное натяжение, состав эмульсии и отношение вязкостей фаз влияют  на этот процесс в меньшей степени. Найденное явление играет большую роль в таких технологических процессах переработки многокомпонентных систем биополимер1-биополимер2-вода, как сдвиговая сепарация, бесфильерное прядение, ультрафильтрация, экструзия и др. (Ю.А. Антонов, ИБХФ РАН и Каталический Университет Левена, Бельгия).

Ведущий научный сотрудник Юрий Алексеевич Антонов в лаборатории реологии Католического Университета г. Левен (Бельгия) определяет размер частиц белок-полисахаридных комплексов на приборе динамического и статического светорассеяния.

Влияние фазового состава жидкой системы-предшественницы на структуру и механические свойства криогелей на ее основе. Получены новые криогели уникальной «широкопористой структуры» на основе жидких двухфазных систем – предшественниц: вода-ПВА-полиэиленоксид и вода–ПВА–гуммиарабик. Изучена взаимосвязь макроструктуры и механических свойств таких криогелей с исходными и фазовыми составами систем - предшественниц. Показано, что оптимальными условиями получения криогелей является относительно высокая суммарная  концентрация полимеров (>14 вес %) и область составов, расположенных на фазовой диаграмме в  середине линий связей составов сосуществующих фаз,  отвечающей соотношению компонентов  смеси, близкому к равновесовому. Полученные криогели ПВС могут эффективно использоваться в биотехнологии в качестве гелевой основы биоаффинных сорбентов и для создания биомедицинских материалов, в частности хирургических дренажных систем. (Ю.А. Антонов, Ю.К. Глотова, И.Л. Журавлева, ИБХФ РАН совместно с ИНЭОС РАН)

Влияние характера взаимодействий белок-полисахарид на адсорбционное поведение белка. Исследованы закономерности процессов структурообразования в системах катионный полисахарид (хитозан) и ряд глобулярных белков (лизоцим, овальбумин, легумин Vicia faba) в объеме водно – солевого раствора и на границе воздух / вода в условиях ассоциативных и сегрегативных взаимодействий. Впервые обнаружен эффект комплексообразования в области рН<pI, обусловленный делокализацией отрицательного заряда на поверхности глобулы белка. В этой же области рН наблюдается повышение конформационной стабильности лизоцима и легумина, но понижение таковой овальбумина в результате комплексообразования с хитозаном. Установлено, что сегрегативные взаимодействия с хитозаном в объеме раствора повышают поверхностную активность белков, скорость формирования адсорбционных слоев и их вязкоупругие свойства. Ассоциативные взаимодействия понижают скорость адсорбции и поверхностную активность, однако повышают вязкоупругие свойства адсорбционных слоев. Полученные результаты имеют важное практическое значение для создания новых стабилизаторов дисперсных систем, материалов для микрокапсулирования физиологически активных ингредиентов, иммобилизации ферментов, биоматериалов,.

 На основе исследования закономерностей комплексообразования и ассоциативного фазового разделения в смешанных растворах хитозан-глобулярный белок разработан универсальный подход к получению наночастиц, имеющих строение «ядро-оболочка» для инкапсулирования липофильных соединений (лекарственных средств, нутрицевтиков и др.). Метод заключается в получении на первой стадии процесса жидких частиц заданного состава, строения и размера, содержащих в качестве ядра белок, а в качестве внешнего слоя – хитозан; на второй стадии - в переводе частиц в состояние термотропного комплексного геля. Термотропный гель белка, вследствие развитой гидрофобной поверхности, обеспечивает эффективное взаимодействие с липофильными лигандами. Наличие сетки достаточно устойчивых связей позволяет отказаться от процедуры сшивания частиц химическими реагентами. Хитозановый внешний слой обеспечивает дополнительную стабилизацию частиц и их высокую диспергируемость в водно-солевой среде за счет избыточного поверхностного заряда. (И.Г. Плащина, Н.А. Феоктистова, Т.А. Мрачковская). В проведенных исследованиях принимали активное участие аспирантка ИБХФ РАН заочного обучения Н.А. Феоктистова и студенты-дипломники РХТУ им. Д.И. Менделеева.

Зав. лаб. И.Г. Плащина, аспирантка Н.А. Феоктистова (стоит, вторая справа) и дипломники из РХТУ им. Д.И.Менделеева (слева направо) -И. Семина, Е. Гаврилина, В. Марцинюк (2011 год)

Влияние интенсивности электростатических взаимодействий йота-каррагинана с ПМФА на термодинамические параметры конформационного перехода спираль-клубок полисахарида. Комплексообразование синтетического биосовместимого и биодеградируемого катионного полимера - гидрохлорида полиметиламинофосфазена (ПМАФ) с различной степенью ионизации (f) с йота- каррагинаном исследовано методом высокочувствительной дифференциальной сканирующей калориметрии в условиях сильных, средних и слабых электростатических взаимодействий полиэлектролитов.

Термодинамические параметры перехода спираль-клубок в йота-карррагинане  определены как функция отношения поликатион–полианион. Показано, что результатом интерполиэлектролитного взаимодействие между ПМАФ и йота-каррагинаном является полное разворачивание полисахаридной спирали в условиях сильного, и увеличение ее стабильности при среднем и слабом электростатическом взаимодействии. Образование стехиометрических интерполиэлектролитных комплексов ПМАФ-каррагинан происходит по кооперативному механизму в условиях сильных и средних взаимодействий. Напротив, при слабых взаимодействиях комлексообразование может быть рассмотрено как последовательное конкурентное связывание заряженных единиц ПМАФ противоположно заряженной матрицей полисахарида в спиральной или клубковой конформации. Определены константы связывания поликатиона спиральной и клубковой формами йота-каррагинана. Показано, что предпочтительное связывание поликатиона осуществляется спиральной формой полисахарида. (В.Я. Гринберг, А.С. Дубовик, ИБХФ РАН совместно с ИНЭОС).

Группа термодинамического анализа (слева направо): доктор химических наук, профессор Валерий Яковлевич Гринберг и старший научный сотрудник, кандидат химических наук Александр Сергеевич Дубовик.

Термодинамический анализ механизма взаимодействия ПДКФ с лизоцимом. Поли[ди(карбоксилатфенокси)-фосфазен] (ПДКФ) с молекулярной массой 21 кДа, в физиологических условиях является полианионом и перспективен для использования в новых вакцинах в качестве иммуностимулятора вследствие биодеградируемости и отсутствия токсичности. Для выяснения механизмов взаимодействия ПДКФ с белками исследована энергетика связывания лизоцима с ПДКФ и конформационная стабильность белка в комплексах методами ВЧ-ДСК, ИТК и турбидиметрии. Установлен кооперативный механизм связывания лизоцима с матрицей ПДКФ. Определены термодинамические параметры связывания как функции температуры. Теоретический анализ данных позволил разделить энтальпийные составляющие взаимодействий белок-матрица и белок-белок. Доминирующий вклад в кооперативное взаимодействие молекул белка на матрице вносят ван-дер-ваальсовы контакты. Конформационная стабильность связанного с ПДКФ белка снижается вплоть до его разворачивания при физиологической температуре. Этот факт необходимо учитывать при разработке вакцин на основе полифосфазенов. (В.Я. Гринберг, А.С. Дубовик, совместно с ИНЭОС).Следует отметить, что работы группы термодинамического анализа «Функциональные тройные интерполиэлектролитные нанокомплексы инсулина. Энергетика, структура и свойства», «Интерполиэлектролитные комплексы белков с полифосфазенами. Стехиометрия, энергетика и структура»  всегда вызывали большой интерес и в течение последнего десятилетия ежегодно поддерживались грантами Российского фонда фундаментальных исследований.

Термодинамический анализ конформационного перехода клубок-глобула.  Термочувствительные сополимеры N-изопропилакриламида (НИПАМ) со стиролсульфонатом натрия (ССН) обнаружили белковоподобное поведение при переходах в водной среде. Они претерпевают конформационный переход клубок-глобула без фазового разделения. Исследовано конформационно-зависимое связывание полифункциональных лигандов с белковоподобными сополимерами НИПАМ-b-ССН, моделирующее их функциональное поведение по аналогии с взаимодействием фермент-субстрат. Природные полиамины различного заряда (путресцин, спермидин и спермин) были использованы как полифункциональные лиганды. Механизм связывания полиамин-сополимер изучен с помощью ВЧ-ДСК. Получены зависимости параметров перехода (температуры, энтальпии, инкремента теплоемкости и термодинамической ширины перехода) для двух НИПАМ-b-ССН сополимеров с высокой и низкой плотностью заряда от концентрации полиамина. В целом, они указывают на предпочтительное связывание полиаминов сополимерами в глобулярной конформации, что особенно четко выражено для сополимера с низкой плотностью заряда. Эффективная константа связывания увеличивалась в ряду путрицин < спермидин < спермин. Стандартная свободная энергия связывания обнаруживает линейную корреляцию с числом функциональных групп в полиамине. (В.Я. Гринберг, А.С. Дубовик  совместно с ИНЭОС).

Термодинамический анализ термотропного коллапса гидрогелей. Исследован термотропный коллапс гидрогелей ряда новых сетчатых полиметоксиэтиламинофосфазенов с различной плотностью сшивки и гидрофобностью субцепей методами гравиметрии и высокочувствительной дифференциальной сканирующей калориметрии. Определены амплитуда коллапса (относительное изменение объема геля), температура, энтальпия, инкремент теплоемкости и ширина этого фазового перехода. Установлено, что температура коллапса слабо зависит от плотности сшивки, но существенно снижается за счет введения в структуру сетки гидрофобных заместителей (пропил-, бутил- и пентиламина). Максимальное снижение температуры перехода (приблизительно 20°C) достигнуто в случае пентиламина. (В.Я. Гринберг, А.С. Дубовик ИБХФ РАН совместно с ИНЭОС РАН).

Сотрудники лаборатории плодотворно сотрудничают с лабораториями институтов и кафедрами университетов в России и за рубежом. Многолетнее сотрудничество связывает лабораторию с Институтом элементоорганических соединений РАН им. А.Н. Несмеянова, Институтом микробиологии им. С.Н. Виноградского РАН, Институтом физиологии растений им. К.А. Тимирязева РАН, кафедрой биотехнологии Российского химико-технологического университета им. Д.И. Менделеева, Аграрным Университетом и Всероссийским научно-исследовательским институтом зернобобовых и крупяных культур (г. Орел), Тверским государственным техническим университетом, с Государственным университетом Молдовы. Активно развивается международное сотрудничество с лабораторией реологии Католического Университета г. Левен (Бельгия) и лабораторией физической химии Университета Гуттенберга г. Майнц (Германия), c Департаментом полимерной технологии и инженерии технического университета Эйдховена (Нидерланды).  Результаты работы выражаются в совместных исследованиях, освоении новых методов и расширении экспериментальной базы лаборатории, подготовке молодых специалистов, совместных публикациях и докладах на международных конференциях.

Ведущий научный сотрудник ИБХФ РАН Ю.А. Антонов среди сотрудников инженерно-химического факультета КатолическогоУниверситета г Левен (Бельгия)

За период 2009-2018 г.г. сотрудниками опубликовано: 109 статей в рецензируемых иностранных и отечественных журналах, 30глав монографий и 27 статей в книгах и  сборниках конференций; сделали 18 устных и 65 стендовых докладов на Mеждународных конференциях, 9 устных и 32 стендовых доклада на Всероссийских конференциях В лаборатории защищено 9 дипломных работ и 2 кандидатские диссертации. В 2013-2016 г.г. в лаборатории проходили месячную стажировку иностранные студенты по линии международного обмена IAESTI: Christina Geyer (Университет г. Потсдам, Германия), Linda Trabold (Университет г. Хохенхейм, Германия), Anna Manuela Plogmann (Университет г. Бонн, Германия).

Стажер Анна Мануэла Плогман, Университет г. Бонн, Германия, (2016 год), University of  Bonn Plogmann Anna  Manuela.

Сотрудники лаборатории получали гранты и участвовали в выполнении следующих проектов: ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007-2012 годы» (1 проект); ОХНМ РАН «Создание и изучение макромолекул и макромолекулярных структур новых поколений» (7 проектов); Гранты РФФИ (5 проектов).

 

 

 

Кривандин Алексей Владимирович
Кривандин Алексей Владимирович
к.ф.-м.н.
Телефон:
+7 (495) 939-73-24
E-mail
а.krivandin@sky.chph.as.ru
Коварский Александр Львович
Коварский Александр Львович
д.х.н., профессор заслуженный деятель науки РФ
Телефон:
+7 (495) 939-73-66
E-mail
kovar@sky.chph.ras.ru
Бибиков Сергей Борисович
Бибиков Сергей Борисович
к.ф.-м.н.
Телефон:
+7 (495) 939-08-88, факс +7 (499) 137-82-31
E-mail
sb@deom.chph.ras.ru
Виноградов Георгий Алексеевич
Виноградов Георгий Алексеевич
д.х.н.
Телефон:
+7 (495) 939-08-38
E-mail
gvin@deom.chph.ras.ru
Немухин Александр Владимирович
Немухин Александр Владимирович
д.х.н., профессор
Телефон:
+7 (495) 939-10-96
E-mail
anemukhin@yahoo.com
Кривнов Валерий Яковлевич
Кривнов Валерий Яковлевич
д.ф.-м.н.
Телефон:
+7 (495) 930-14-24, +7 (495) 938-26-39
E-mail
krivnov@deom.chph.ras.ru
Семёнова Мария Германовна
Семёнова Мария Германовна
д.х.н.
Телефон:
+7 (495) 939- 71- 02
E-mail
mariagersem@mail.ru
Плащина Ирина Германовна
Плащина Ирина Германовна
к.х.н.
Телефон:
+7 (495) 939-74-02
E-mail
igplashchina@yahoo.com
Ломакин Сергей Модестович
Ломакин Сергей Модестович
к.х.н.
Телефон:
+7 (495) 939-71-91
E-mail
lomakin@sky.chph.ras.ru
Мартиросян Юрий Цатурович
Мартиросян Юрий Цатурович
к.б.н.
Телефон:
+7 (906) 703-57-41
E-mail
yumart@yandex.ru